Bacteriocinas: visión básica y aplicada
Contenido principal del artículo
Resumen
Las bacteriocinas, definidas como péptidos antimicrobianos (PAM) son moléculas sintetizadas ribosomalmente, constituidas por 12-100 aminoácidos sintetizados por ciertos microbios y que son liberados extracelularmente para inhibir el crecimiento de otros microbios. Entre las moléculas de PAM, las bacteriocinas son producidas por especies bacterianas Grampositivas y Gramnegativas y se usan para eliminar o inhibir otros procariotas en el medio ambiente. En la actualidad su clasificación se basa en aspectos como mecanismo de acción, localización genética, peso molecular y características químicas y métodos de producción. Las bacteriocinas se han utilizado tradicionalmente como conservantes de alimentos, ya sea agregados o producidos por cultivos iniciadores durante la fermentación. Los estudios en profundidad de unas pocas bacteriocinas seleccionadas han permitido que estas se abran camino y extiendan sus posibilidades de aplicación a nuevos campos de investigación y hayan ampliado sus usos a los campos biomédicos. La capacidad de desarrollar bacteriocinas en antibióticos de próxima generación, junto con el rápido desarrollo en genética y nanotecnología, ha allanado el camino para avances aún más fascinantes, como hacia el desarrollo de nuevas moléculas transportadoras (sistemas de administración) e inclusive el tratamiento del cáncer. Además, se encuentra que algunas bacteriocinas regulan la detección del quórum, lo que sugiere nuevas aplicaciones para este grupo de moléculas.
Descargas
Detalles del artículo

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución-NoComercial 4.0.
Aquellos autores/as que tengan publicaciones con esta revista, aceptan los términos siguientes:
a. Los autores/as conservarán sus derechos de copiar y redistribuir el material, bajo los términos estipulados en la Licencia de reconocimiento, no comercial que permite a terceros compartir la obra bajo las siguientes condiciones:
Atribución: debe dar el crédito apropiado, proporcionar un enlace a la licencia e indicar si se realizaron cambios. Puede hacerlo de cualquier manera razonable, pero no de ninguna manera que sugiera que el licenciante lo respalda a usted o su uso.
No comercial: no puede utilizar el material con fines comerciales.
Sin restricciones adicionales: no puede aplicar términos legales ni medidas tecnológicas que restrinjan legalmente a otros hacer cualquier cosa que la licencia permita.
Citas
Agencia Española de seguridad alimenta-ria. (2003). Seguridad Alimentaria.
Ansari, A., Zohra, R. R., Tarar, O. M., Qader, S. A. U., & Aman, A. (2018). Screening, purification and characterization of thermostable, protease resistant Bacte-riocin active against methicillin resis-tant Staphylococcus aureus (MRSA). BMC Microbiology, 18(1), 192. https://doi.org/10.1186/s12866-018-1337-y
Baindara, P., Korpole, S., & Grover, V. (2018). Bacteriocins: perspective for the de-velopment of novel anticancer drugs. Applied Microbiology and Biotechno-logy, 102(24), 10393–10408. https://doi.org/10.1007/s00253-018-9420-8
Balciunas, E. M., Castillo Martinez, F. A., To-dorov, S. D., Franco, B. D. G. de M., Converti, A., & Oliveira, R. P. de S. (2013). Novel biotechnological appli-cations of bacteriocins: A review. Food Control, 32(1), 134–142. https://doi.org/10.1016/j.foodcont.2012.11.025Bastos, M. do C. de F., Coutinho, B. G., & Coelho, M. L. V. (2010). Lysosta-phin: A Staphylococcal Bacteriolysin with Potential Clinical Applications. Pharmaceuticals, 3(4), 1139–1161. https://doi.org/10.3390/ph3041139
Blake, K. L., Randall, C. P., & O’Neill, A. J. (2011). In Vitro Studies Indicate a High Resistance Potential for the Lan-tibiotic Nisin in Staphylococcus aureus and Define a Genetic Basis for Nisin Resistance. Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 55(5), 2362–2368. ht-tps://doi.org/10.1128/AAC.01077-10
Bradshaw, J. P. (2003). Cationic Antimicrobial Peptides. BioDrugs, 17(4), 233–240. https://doi.org/10.2165/00063030-200317040-00002
Braun, V., Pilsl, H., & GroB, P. (1994). Colicins: structures, modes of ac-tion, transfer through membranes, and evolution. Archives of Mi-crobiology, 161(3), 199–206. ht-tps://doi.org/10.1007/BF00248693Breuer, B., & Radler, F. (1996). Inducible re-sistance against nisin in Lactobacillus casei. Archives of Microbiology, 165(2), 114–118. https://doi.org/10.1007/s002030050305
Chen, P., Novak, J., Kirk, M., Barnes, S., Qi, F., & Caufield, P. W. (1998). Structure-ac-tivity study of the lantibiotic mutacin II from Streptococcus mutans T8 by a gene replacement strategy. Applied and Environmental Microbiology, 64(7), 2335–2340. https://doi.org/9647795
Chikindas, M., Weeks, R., Drider, D., Chist-yakov, V., & Dicks, L. (2018). Func-tions and emerging applications of bacteriocins. Current Opinion in Bio-technology, 49, 23–28. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2017.07.011
Collin, F., & Maxwell, A. (2019). The Micro-bial Toxin Microcin B17: Prospects for the Development of New Antibac-terial Agents. Journal of Molecular Biology, 431(18), 3400–3426. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.050